LAPORAN PRAKTIKUM

REAKSI UJI TERHADAP ASAM AMINO

NAMA : RR.DYAH RORO ARIWULAN

NIM : H41110272

KELOMPOK : IV (EMPAT)

HARI/TGL PERC. : RABU/19 OKTOBER 2011

ASISTEN : MUH. SYARIF AQA’ID

LABORATORIUM BIOKIMIAJURUSAN KIMIA

FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAMUNIVERSITAS HASANUDDIN

MAKASSAR2011

BAB I

PENDAHULUAN

I.1 Latar Belakang

Asam amino adalah monomer protein yang mempunyai dua gugus fungsi

yaitu gugus amino dan gugus hidroksil. Jumlah asam amino yang terdapat di alam

ada beratus – ratus jumlahnya, namun yang diketahui ikut membangun protein

hanya sekitar 20 macam. Sifat asam amino antara lain memiliki titik leleh di atas

200 °C, larut dalam senyawa polar dan tidak larut dalam senyawa nonpolar serta

memiliki momen dipol yang besar (Anonim, 2010).

Protein (protos yang berarti ”paling utama") adalah senyawa organik

kompleks yang mempuyai bobot molekul tinggi yang merupakan polimer dari

monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan

peptida. Peptida dan protein merupakan polimer kondensasi asam amino dengan

penghilangan unsur air dari gugus amino dan gugus karboksil. Jika bobot molekul

senyawa lebih kecil dari 6.000, biasanya digolongkan sebagai polipeptida

(Anonim,2010).

Sifat protein tidak jauh berbeda dengan sifat asam–asam amino

pembentuknya. Sifat ini ditentukan oleh gugus α-karboksil, α-amino dan gugus-

gugus yang terdapat pada rantai samping molekulnya. Gugus α-karboksil dan

gugus α-amino bereaksi sebagaimana lazimnya reaksi organik lainnya untuk

membentuk amida, ester dan asil halida lainnya. Asam amino dan Protein dapat

bereaksi dengan beberapa pereaksi tertentu, seperti pereaksi Biuret, Hopkins-Cole,

Millon dan sebagainya. Oleh karena itu, protein dapat diidentifikasi melalui

beberapa uji test dengan menggunakan beberapa perekasi tertentu (Anonim,

2010).

Berdasarkan hal tersebut di atas, maka dilakukanlah percobaan mengenai

reaksi-reaksi asam amino dan protein ini.

I.2 Maksud dan Tujuan Percobaan

I.2.1. Maksud Percobaan

Maksud dilakukannya percobaan ini adalah untuk mengindentifikasi

gugus-gugus yang ada pada asam amino.

I.2.2. Tujuan Percobaan

Tujuan dilakukannya percobaan ini adalah sebagai berikut:

- Untuk mengetahui adanya gugus hidroksi fenil spesifik pada asam amino tirosin

dengan menggunakan reagen Millon.

- Untuk mengetahui adanya gugus amino bebas dengan menggunakan larutan

Ninhydrin.

- Untuk mengetahui adanya gugus sulfuhidril dengan menggunakan kristal

Cysteina hydroklorida dan Natrium nitroprussida 1%.

- Untuk mengetahui adanya gugus Cystine dengan menggunakan Cystine.\

I.3 Prinsip Percobaan

Prinsip dari percobaan ini adalah mengindentifikasi gugus-gugus yang ada

pada asam amino dengan menggunakan reagen Millon, larutan Ninhydrin,

Cysteina, dan Cystine, yang ditandai dengan terjadinya perubahan warna dan

endapan yang menunjukkan adanya reaksi uji positif terhadap asam amino.

BAB II

TINJAUAN PUSTAKA

Asam amino yang merupakan monomer (satuan pembentuk) protein adalah

suatu senyawa yang mempunyai dua gugus fungsi yaitu gugus amino dan gugus

karboksil. Pada asam amino, gugus amino terikat pada atom karbon yang

berdekatan dengan gugus karboksil (C-α) atau dapat dikatakan juga bahwa gugus

amina dan gugus karboksil dalam asam amino terikat pada atom karbon yang

sama. Rumus asam amino dapat ditunjukkan pada gambar

(Tim Dosen Kimia, 2007):

R

α

H2N – C – COOH

H

Asam amino adalah senyawa yang memiliki gugus amino (-NH2) dan

asam karboksilat (-CO2H) pada molekul yang sama. Ada dua puluh asam amino

alami yang lazim. Keduapuluh asam amino alami yang lazim, memiliki rangka

yang terdiri dari gugus asam karboksilat dan gugus yang terikat secara kovalen

pada atom pusat (karbon alfa). Dua gugus lainnya pada karbon alfa ialah hydrogen

dan gugus R yang merupakan rantai samping asam amino. Sifat kimia gugus

rantai sampinglah yang menyebabkan perbedaan sifat asam amino. Dua puluh

asam amino alfa alami ini dibagi menjadi tujuh golongan berdasarkan struktur

rantai sampingnya, yaitu (Sultanry, 1985) :

1. Rantai samping alifatik.

Golongan ini terdiri dari asam amino yang memiliki rantai samping

hidrokarbon. Asam amino golongan ini ialah glisina, alanina, valina, lesina,

isolesina, dan prolina.

2. Rantai samping hidrosilik

Asam amino dalam golongan ini ialah serina dan treonina. Keduanya

mempunyai rantai samping alifatik yang mengandung fungsi hidroksi.

3. Rantai samping aromatik

Ada tiga asam amino yang mempunyai cincin aromatik pada rantai

sampingnya yaitu fenilalanina, tirosina, dan triptofan.

4. Rantai samping asam

Asam aspartat dan glutamat mempunyai rantai samping yang berakhir dengan

asam karboksilat. Pada pH faal yang lazim, yaitu sedikit di atas pH 7, gugus

asam karboksilat ini mengion. Karena alasan ini, maka asam aspartat dan

asam glutamat sering disebut sebagai ion karboksilatnya, yaitu aspartat dan

glutamat.

5. Rantai samping amida

Asparagina dan glutamine masing-masing adalah amida dari aspartat dan

glutamat. Rantai sampingnya bermuatan netral pada pH 7,0.

6. Rantai samping basa

Dalam golongan ini dijumpai tiga asam amino yang mengandung nitrogen

yang bersifat basa lemah. Nitrogen dari lisina dan arginina adalah basa yang

cukup kuat sehingga dapat mengambil proton dari air pada pH netral.

Nitrogen pada rantai samping histidina sifat basanya lebih lemah dibanding

pada lisina dan arginina.

7. Rantai samping mengandung belerang

Metionina dan sisteina adalah dua asam amino biasa. Sisteina sering terdapat

berhubungan dengan sisteina lain dengan membentuk ikatan disulfida (-S-S-)

dan menghasilkan asam amino sistina.

Terdapat empat buah struktur rangkaian asam amino yang membentuk

protein, yaitu (Pine, 1988) :

1. Struktur primer, struktur ini merupakan rantai pendek dari asam amino dan

dianggap lurus.

2. Struktur sekunder, struktur ini merupakan rangkaian lurus (struktur primer)

dari rantai asam amino, dimana masing-masing gugus mengadakan ikatan

hidrogen sehingga rantai asam amino membentuk heliks, seperti per.

3. Struktur tersier, struktur ini terbentuk jika rangkaian heliks (struktur sekunder)

menggulung karena adanya tarik-menarik antar bagian polipeptida sehingga

membentuk satu sub unit protein yang disebut struktur tersier.

4. Struktur kuaterner, struktur ini terbentuk jika antar sub unit protein (dari

struktur tersier) mengadakan suatu interaksi membentuk struktur kuaterner.

Protein adalah segolongan besar senyawa organik yang dijumpai dalam

semua makhluk hidup. Protein terdiri dari karbon, hidrogen, nitrogen, dan

kebanyakan juga mengandung sulfur. Bobot molekulnya berkisar dari 6000

sampai beberapa juta. Molekul protein terdiri dari satu atau beberapa panjang

polipeptida dari asam-asam amino yang terikat dengan urutan yang khas. Urutan

ini dinamakan struktur primer dari protein. Polipeptida ini dapat melipat atau

menggulung. Sifat dan banyaknya pelipatan menyebabkan timbulnya struktur

sekunder. Bentuk tiga dimensi dari polipeptida yang menggulung atau melipat ini

dinamakan struktur tersier. Struktur kuartener muncul dari hubungan struktural

beberapa polipeptida yang terlibat. Jika dipanaskan di atas 50 oC atau dikenai

asam atau basa kuat, protein kehilangan struktur tersiernya yang khas dan dapat

membentuk koagulat yang tak larut (misalnya putih telur). Proses ini biasanya

menonaktifkan sifat hayatinya (Daintith, 2005).

Protein merupakan polimer dari asam amino dan merupakan sebagian

besar dari tubuh manusia dan hewan tingkat tinggi. Sebagian protein merupakan

penyusun tubuh (daging, kulit, rambut, dan lain-lain), sebagian mempunyai fungsi

katalis (enzim), yang menyebabkan reaksi-reaksi tertentu dapat berlangsung baik

pada kondisi tubuh. Protein disusun oleh α asam amino dengan melalui ikatan

amida yang disebut ikatan peptida (Isnain, 2008).

Ada empat tingkat struktur dasar protein, yaitu struktur primer, sekunder,

tersier, dan kuartener. Struktur primer menunjukkan jumlah, jenis dan urutan

asam amino dalam molekul protein. Oleh karena ikatan antara asam amino ialah

ikatan peptida, maka struktur primer protein juga menunjukkan ikatan peptida

yang urutannya diketahui. Untuk mengetahui jenis, jumlah dan urutan asam amino

dalam protein dilakukan analisis yang terdiri dari beberapa tahap yaitu

(Poedjiadi, 1994):

1. Penentuan jumlah rantai polipeptida yang berdiri sendiri.

2. Pemecahan ikatan antara rantai polipeptida tersebut.

3. Pemecahan masing-masing rantai polipeptida, dan

4. Analisis urutan asam amino pada rantai polipeptida.

Asam amino yang pertama kali ditemukan adalah asparagin pada tahun

1806. Yang paling akhir adalah treonin, yang belum teridentifikasi sampai tahun

1928. Semua asam amino mempunyai nama atau nama umum yang kadang-

kadang diturunkan dari sumber pertama-tama molekul ini diisolasi. Seperti dapat

diduga asparagin pertama-tama ditemukan pada asparagus, asam glutamat

ditemukan dalam gluten gandum, dan glisin (bahasa yunani, glycos, manis)

dinamakan karena rasanya yang manis (Lehninger, 1997).

Corak umum dari semua asam amino ialah adanya paling sedikit satu

gugus asam amino dan satu gugus asam karboksilat. Baik interaksi antarmolekul

atau intermolekul antara fungsi basa dan asam memainkan peranan penting dalam

sifat fisika dan kimia dari senyawa dan berdwifungsi ini. Banyak dari perhatian

pada molekul ini ditunjukkan pada suatu pemahaman mengenai peranannya

sebagai “balok pembangun” dari peptida dan protein (Pine dkk., 1980).

Gugus karboksil dan gugus amino memperlihatkan semua reaksi yang

dapat diharapkan dari fungsi-fungsi ini, misalnya pembentukan garam,

pengesteran, dan asilasi. Disamping itu gugus yang terdapat pada rantai samping

(R) juga dapat memberikan reaksi yang khas asam amino

(Tim Dosen Kimia, 2007).

Asam-asam amino beraksi dengan ninhidryn untuk membentuk produk

yang disebut ungu ruhenann. Reaksi ini biasa digunakan sebagai uji bercak untuk

mendeteksi hadirnya asam-asam amino pada kertas kromatografi. Karena reaksi

itu kuantitatif, reaksi ini digunakan sebagai penganalisis asam amino yang

diotomasi, instrumen-instrumen yang menetapkan persentase asam-asam amino

yang ada dalam suatu contoh (Fessenden dan Fessenden, 1994).

Nitroprussida dalam larutan amoniak akan menghasilkan warna merah

dengan protein yang mempunyai gugus –SH bebas. Jadi protein yang

mengandung sistein dapat memberikan hasil positif. Gugus –S-S- pada sistein

apabila direduksi terlebih dahulu dapat juga memberikan hasil positif

(Poedjiadi, 1994).

Biuret dihasilkan dengan memanaskan urea kira-kira pada 180° C

Reaksi biuret dapat digunakan untuk mengidentifikasikan protein. Dalam

larutan basa, biuret memberikan warna violet dengan CuSO4, karena terbentuk

kompleks Cu2+¿ ¿ dengan gugus CO dan gugus NH dari rantai ammonium dalam

suasana basa (Patong, 2007).

Pereaksi Millon adalah larutan merkuro dan merkuri nitrat dalam asam

nitrat. Apabila pereaksi ini ditambahkan pada larutan protein, akan menghasilkan

endapan putih yang dapat berubah merah oleh pemanasan. Pada dasarnya reaksi

ini positif untuk fenol-fenol, karena terbentuknya senyawa merkuri dengan gugus

hidroksifenil yang berwarna. Protein yang mengandung tirosin akan memberikan

hasil positif (Poedjiadi, 1994).

Reaksi ini khas adalah untuk penentuan gugus indole spesifik untuk asam

amino triptofan. Senyawa-senyawa indolik dengan aldehid tertentu (asam

gliosilik, methanol, para metal amino-benzaldehide) dalam suasana asam dan

dingin memberikan warna violet (Patong, 2007).

Telah diketahui bahwa beberapa molekul asam amino dapat berikatan satu

dengan yang lain membentuk suatu senyawa yang disebut dipeptida. Apabila

jumlah asam amino yang berikatan tidak lebih dari sepuluh molekul disebut

oligopeptida. Peptida yang dibentuk oleh dua molekul asam amino disebut

dipeptida.Selanjutnya tripeptida dan tetrapeptida adalah peptide yang terdiri atas

tiga molekul dan empat molekul asam amino. Delapan molekul asam amino

dengan demikian akan membentuk oktapeptida. Polipeptida adalah peptide yang

molekulnya terdiri dari banyak molekul asam amino. Protein adalah suatu ikatan

polipeptida yang terdiri atas lebih dari seratus asam amino (Poedjiadi, 1994)

Asam amino diperlukan oleh makhluk hidup sebagai penyusun protein

atau sebagai kerangka molekul-molekul penting. Ia disebut esensial bagi suatu

spesies organisme apabila spesies tersebut memerlukannya tetapi tidak mampu

memproduksi sendiri atau selalu kekurangan asam amino yang bersangkutan.

Untuk memenuhi kebutuhan ini, spesies itu harus memasoknya dari luar (lewat

makanan). Istilah "asam amino esensial" berlaku hanya bagi organisme heterotrof.

Bagi manusia, ada delapan (ada yang menyebut sembilan) asam amino esensial

yang harus dipenuhi dari diet sehari-hari, yaitu isoleusin, leusin, lisin, metionin,

fenilalanin, treonin, triptofan, dan valin. Histidin dan arginin disebut sebagai

"setengah esensial" karena tubuh manusia dewasa sehat mampu memenuhi

kebutuhannya. Asam amino karnitin juga bersifat "setengah esensial" dan sering

diberikan untuk kepentingan pengobatan (Anonim, 2008).

BAB III

METODE PERCOBAAN

III.1 Bahan Percobaan

Bahan yang digunakan pada percobaan ini adalah reagen Millon, larutan

Ninhydrin 0,1 %, asam aspartat, glisin, alanin, threonin, albumin, kristal Cysteina

hydroklorida, larutan Natrium nitroprussida 1 %, NH3, aquades, Cystine, NaOH 1

M, kristal Pb-asetat, tissue, dan kertas label.

III.2 Alat Percobaan

Alat yang digunakan pada percobaan ini adalah tabung reaksi, pipet tetes,

rak tabung, dan water bath.

III.3 Prosedur kerja

A. Tes Millon

3 ml larutan protein (albumin, alanin, threonin, glisin) dimasukkan di

dalam tabung reaksi yang berbeda dan masing-masing ditambahkan 5 tetes reagen

Millon. Diamati perubahan yang terjadi sebelum pemanasan dan sesudah

pemanasan. Kemudian ditambahkan reagen Millon secara berlebih dan diamati

kembali perubahan yang terjadi.

B. Tes Ninhidrin

3 mL larutan protein (albumin, alanin, threonin, glisin) dimasukkan ke dalam

tabung reaksi yang berbeda, kemudian ditambahkan dengan 0,5 mL larutan

ninhydrin 0, 1% dan diamati perubahan yang terjadi. Kemudian dipanaskan

hingga mendidih, dan diamati perubahan yang terjadi.

C. Tes Sistein

Beberapa kristal sisstein hidroklorida dilarutkan ke dalam 5 mL aquadest,

diamati perubahan yang terjadi. Kemudian ditambahkan 0,5 mL natrium

nitroprussida 1 %, diamati kembali, selanjutnya ditambahkan 0,5 ml larutan NH3,

diamati perubahan yang terjadi.

D. Tes Sistin

Sedikit Sistin dilarutkan dalam 5 mL NaOH 1 M, diamati perubahan yang

terjadi. Kemudian ditambahkan beberapa kristal Pb-Asetat, diamati kembali.

Setelah itu dipanaskan hingga mendidih, kemudian diamati perubahan yang

terjadi.

BAB IV

HASIL DAN PEMBAHASAN

IV.1 Tes Millon

IV.1.1 Pendahuluan

Millon adalah larutan merkuri dari ion merkurano dalam asam nitrat dan

asam nitrous. Warna merah yang terbentuk mungkin garam merkuri dari tirosin

yang tereksitasi. Cara membuat larutan Millon adalah 10 gram merkuri dilarutkan

dalam 20 ml asam nitrat pekat. Apabila telah melarut semua dan uap cokelat tak

kelihatan, kemudian diencerkan dengan 60 ml air, kemudian disimpan.

IV.1.2 Tabel Hasil Pengamatan

Larutan protein

dan larutan

asam amino

WarnaReagen berlebih

dipanaskanDengan reagen

Millon

Setelah

pemanasan

Albumin Putih susu, endapan Merah Salmon Putih susu

Asam Aspartat Putih susu, endapan Putih susu Putih susu

Alanin Bening Bening Bening

IV.1.3 Reaksi

IV.1.4 Pembahasan

Pereaksi Millon adalah larutan merkuro dan merkuri nitrat dalam asam

nitrat. Apabila pereaksi ini ditambahkan pada larutan protein, akan menghasilkan

endapan putih yang dapat berubah merah oleh pemanasan. Pada dasarnya reaksi

ini positif untuk fenol-fenol, karena terbentuknya senyawa merkuri dengan gugus

hidroksifenil yang berwarna. Protein yang mengandung tirosin akan memberikan

hasil positif.

Pada albumin yang ditambahkan reagen millon akan berubah warna

menjadi putih susu, perubahan tersebut belum bisa dikatakan kalau reagen millon

bereaksi terhadap albumin. Melainkan reaksi positif campuran terjadi apabila

larutan dipanaskan dan menghasilkan warna merah serta endapan merah. Jika

ditambahi lagi reagen millon usai dipanaskan, warna tetap merah namun

kandungan airnya berkurang.

Pada asam amino, dalam percobaan ini yang digunakan asam aspartat dan

alanin mendapatkan perlakuan yang sama seperti yang dialami albumin

sebelumnya. Asam amino tersebut ditambahkan reagen millon yang pada asam

aspartat menghasilkan reaksi berupa larutan yang berwarna putih susu sedangkan

pada alanin tetap bening. Setelah dipanaskan, warna kedua jenis larutan tersebut

memiliki warna yang tetap, bahkan tetap tidak berubah saat ditambahkan reagen

berlebih.

IV.2 Tes Ninhydrin

IV.2.1 Pendahuluan

Bila ninhydrin (Triketohydrindene) dipanaskan dengan asam amino, maka

akan terbentuk kompleks yang berwarna. Untuk salah satu asam amino, dapat

ditentukan secara kuantitatif dengan jalan mengamati intensitas warna yang

terbentuk yang sebanding dengan konsentrasi asam amino tersebut. Jika terjadi

reaksi maka setelah pemanasan larutan protein akan berubah warna menjadi ungu

dan albumin menjadi warna kuning.

IV.2.2 Tabel Hasil Pengamatan

Larutan asam amino

dan protein

Warna

Dengan ninhydrin Setelah pemanasan

Alanin Bening keunguan

Albumin Putih Keruh Putih kekuningan

Glisin Bening bening

IV.2.3 Reaksi

O O ll ll

C OH H C

C + R–CH–COOH C C OH l OH C

ll NH2 ll O O

Ninhydrin Hydrindantin

O O ll ll

C OH H C+ R– CH + NH3

+ + CO2 ll C + C + O C OH OH C ll ll

OH O

Ninhydrin Hydrindantin

O O

ll ll C C

C – N = C + + 3 H2O

C C 1l ll

OH O Diketohydrindylene dyketohydrindamine

IV.2.4 Pembahasan

Bila ninhydrin (Triketohydrindene) dipanaskan dengan asam amino, maka

akan terbentuk kompleks yang berwarna. Untuk salah satu asam amino, dapat

ditentukan secara kuantitatif dengan jalan mengamati intensitas warna yang

terbentuk yang sebanding dengan konsentrasi asam amino tersebut. Jika terjadi

reaksi maka setelah pemanasan larutan protein akan berubah warna

menjadi ungu dan albumin menjadi warna kuning.

Pada percobaa Ninhidrin, saat menggunakan larutan albumin, tidak terjadi

perubahan apapun yang menandakan bahwa larutan albumin tidak memiliki gugus

asam amino bebas. Berbeda dengan larutan asam amino, dalam percobaan ini

menggunakan alanin dan glisin, yang diharapkan mampu menghasilkan larutan

yang berwarna ungu usai dipanaskan.

Namun pada percobaan kali ini larutan Alanin mengalami kesalahan pada

hasil akhir setelah pemanasan, yang mana setelah ditambahkan dengan ninhydrin

berlebih seharusnya berubah menjadi ungu, namun tidak mengalami perubahan.

Hal ini bisa saja diakibatkan karena larutan Alanin yang sudah kurang baik atau

sudah rusak karena adanya beberapa faktor seperti suhu atau telah tercampur

dengan bahan kimia yang lain yang juga menyebabkan perubahan konsentrasi dan

kepekatan larutan.

IV.3 Tes Sistein

IV.3.1 Pendahuluan

Reaksi antara gugus sulfuhydril dari asam amino (Cysteina) peptida

(glutathiono) atau protein dengan nitroprussida dan amoniak berlebih dapat

diterangkan sebagai berikut:

Fe3+(CN)5NO2- + NH3 + RSH NH4+Fe2+(CN)5NO2-SR-

warna salmon warna merah

Adapun hasil yang diperoleh sebagai berikut:

Larutan contoh + Larutan Na-nitroprussida berwarna putih keruh dan terdapat

endapan + Amonium hidroksi berwarna bening pink, ada endapan

IV.3.2 Hasil Pengamatan

Larutan contoh + Larutan Na-nitroprussida berwarna Kuning bening dan

terdapat endapan + Amonium hidroksi berwarna Coklat.

IV.3.3 Reaksi

O ll H-S-CH2-CH-C-OH + NH4OH + Fe3+ (CN)5 NO2- Na

l NH2

O ll

NH4+ Fe (CN)5 NO2--S-CH2-CH-C-OH + NaOH

l NH2

IV.3.4 Pembahasan

Pada percobaan ini, yang meraksikan kristal cystein hidroklorida pada

larutan ini memeberikan warna merah salmon. Warna ini terjadi karena antara

natrium nitroprussida dalam amoniak akan menghasilkan warna merah salmon.

Setelah larutan dipanaskan dengan cara pemanasan langsung, pemanasan

berfungsi untuk mempercepat terjadinya reaksi. Warna larutan tersebut berubah

menjadi warna merah. Gugus yang nampak adalah sulfuhidril.

Pada larutan yang menggunakan sistein, hasil akhirnya memberikan

larutan yang berwarna coklat tua.

IV.4 Tes Sistin

IV.4.1 Pendahuluan

Sistin merupakan salah satu cara untuk mengetahui adanya gugus sistin

dalam larutan dengan mengandalkan larutan NaOH dan Pb - asetat

IV.4.2 Hasil Pengamatan

Adapun hasil yang diperoleh sebagai berikut:

Larutan contoh + Larutan NaOH berwarna bening + Larutan Pb-asetat berwarna:

- Sebelum dipanaskan terdapat endapan Pb-asetat (putih keruh)

- Setelah dipanaskan: larutan menghitam (masih terdapat endapan Pb-

asetat)

IV.4.3 Reaksi

S – Sl l

H2C CH2

l l H2N–HC CH–NH2 + 2 NaOH + Pb (CH3COO)2

l l O=C C=O

l l HO OH

Pb

S S l l

H2C CH2

l l H2N – HC CH – N H2 + 2 CH3COONa + 2 OH-

l l O=C C=O

l l HO OH

IV.4.4 Pembahasan

Pada uji sistin, hasil yang diperoleh berupa larutan berwarna hitam dengan

sedikit endapan berwarna gelap. Dari reaksi yang terjadi bisa dikatakan bahwa

reaksi itu terjadi karena adanya Pb asetat yang bereaksi terhadap sistin yang

dilarutkan dalam larutan NaOH.

BAB V

PENUTUP

V.1 Kesimpulan

Berdasarkan hasil percoban yang telah dilakukan, maka dapat disimpulkan

bahwa:

1. Test Millon bereaksi spesifik untuk mengidentifikasi gugus hidroksifenil pada

asam amino tirosin yang ditandai dengan adanya gumpalan warna merah yang

terjadi.

2. Test Ninhidrin bereaksi spesifik untuk mengidentifikasi gugus amino bebas

pada asam amino yang ditandai dengan adanya perubahan warna yang terjadi

warna bening sebelum dipanaskan menjadi ungu setelah dipanaskan.

3. Reaksi asam amino Cysteina dengan nitroprussida dalam amoniak bereaksi

spesifik untuk mengidentifikasi gugus sulfuhidril yang ditandai dengan

terbentuknya warna merah salmon dan terdapat endapan.

4. Reaksi asam amino Cystine dengan Natrium hidroksida dalam timbal asetat

bereaksi spesifik untuk mengidentifikasi ikatan sulfida yang ditandai dengan

adanya perubahan warna yakni berwarna putih keruh dan terdapat endapan

sebelum dipanaskan menjadi kuning ada endapan setelah dipanaskan.

5.2 Saran

Untuk Laboratorium Biokimia sebaiknya bahan bahan praktikum yang

sudah rusak ataupun terkontaminasi agar diganti dengan yang masih baik, agar

hasil yang didapatkan lebih baik pula.

DAFTAR PUSTAKA

Anonim, 2010, Asam Amino, http://id.wikipedia.org/wiki/Asam_amino, diakses tanggal 6 November 2010, pukul 18.10 WITA.

Daintith, J., 2005, Kamus Lengkap Kimia, Erlangga, Jakarta.

Fessenden, R. J. dan Fessenden, J. S., 1994, Kimia Organik, Erlangga, Jakarta.

Isnain, K., 2008, Penulisan Daftar Pustaka (Laporan Kumpulan Artikel Bahasa Aatunhalu), Uji Protein, http://aatunhalu.wordpress.com/2008/11/18/faq-tentang-kumpulan-artikel/, diakses 15 Maret 2009.

Lehninger, A.L., 1997, Dasar-dasar Biokimia Jilid 1, Erlangga, Jakarta.

Patong, A. R., 2007, Penuntun Praktikum Biokimia, Laboratorium Biokimia Jurusan Kimia FMIPA Universitas Hasanuddin, Makassar.

Pine, S. H., Hendrickson, J. B., Cram, D. J., dan Hammond, G. S., 1980, Kimia Organik, ITB, Bandung.

Poedjiadi, A., 1994, Dasar-dasar Biokimia, UI-Press, Jakarta.

Tim Dosen Kimia, 2007, Kimia Dasar 2, Universitas Hasanuddin, Makassar.

LEMBAR PENGESAHAN

Makassar, 20 Oktober 2011

Asisten Pembimbing Praktikan

(MUH. SYARIF AQA’ID) (RR. DYAH RORO ARIWULAN)

Albumin Alanin Asam aspartat

+ 5 tetes Millon

Hasil:Asam aspartat danalanin tetap bening.

Albumin, endapannya berkurang.

AlbuminAlanin Glisin

+ 0,5 ml Ninhydrin 0,1%

Hasil:Glisin dan alanin keunguan.

Albumin, tetap keruh.

LAMPIRAN BAGAN KERJA

1. Tes Millon

2. Tes Ninhydrin

3. Cysteina

+

4. Cystine

+

Larutan contoh Larutan Na-nitroprussida

+ Amonium Hidroksida

Hasilnya: larutan berwarna kecoklatan

Larutan contoh Larutan NaOH

LarutaN Pb-asetat

Hasil:

Sebelum dipanaskan: terdapat endapan Pb-asetat(bening)

Setelah dipanaskan: Bening kekuning-kuningan (,asih terdapat endapan Pb-asetat